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Campo DC Valor Lengua/Idioma
dc.contributor.authorPonte-Sucre, Alicia-
dc.contributor.authorRamirez, Jose Luis-
dc.date.accessioned2012-08-28T19:31:36Z-
dc.date.available2012-08-28T19:31:36Z-
dc.date.issued2012-08-28-
dc.identifier.issn0716-9760-
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/10872/1718-
dc.description.abstractThe enzyme pyruvate kinase of Leishmania mexicana amazonensis presents two forms with different kinetic properties and behavior for the heterotrophic activator fructose 2,6 bisphosphate. Pyruvate kinase 1, which is isolated as a tetramer, is inhibited by this metabolite. The second activity, Pyruvate kinase 2, is activated by fructose 2,6 bisphosphate, which promotes the monomer-tetramer conversion of this enzyme.es_VE
dc.description.sponsorshipEuropean Community, Consejo de Desarrollo Cientifico y Humanistico de la UCVes_VE
dc.language.isoen_USes_VE
dc.relation.ispartofseriesBiological Research;26: 131-134, 1993.-
dc.subjectFructose 2,6 bisphosphatees_VE
dc.subjectPyruvate kinasees_VE
dc.subjectLeishmaniaes_VE
dc.titleFructose 2,6 bisphosphate promotes the monomer-tetramer conservation of Leishmania mexicana amazonensis pyruvate kinase type two.es_VE
dc.typeArticlees_VE
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Ponte Sucre y Ramirez, 1993.jpg1.13 MBJPEGVisualizar/Abrir


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