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dc.contributor.authorGirón Mendoza, María Eugenia-
dc.date.accessioned2024-09-24T17:47:50Z-
dc.date.available2024-09-24T17:47:50Z-
dc.date.issued2012-07-
dc.identifier.citationGirón Mendoza, María Eugenia (2012). Estudios bioquímico y patológico de fracciones con actividad fibrinolítica del veneno de la mapanare ( Bothrops Colombiensis). Tesis Doctoral para Octar al Titulo de Doctora en Ciencias Basicas, Mención Toxínologia en la Facultad de Medicina de la UCV. Tutor: Rodríguez, Acostaen_US
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/10872/23057-
dc.description.abstractenfocado en algunas enzimas fibrinolíticas que incluyen metaloproteasas y enzimas coagulantes por su potencial aplicación clínica en el tratamiento de la enfermedad trombótica. En Venezuela, a pesar de su importancia médica, pues son las responsables del 80% de los accidentes ofídicos, hasta el presente son escasos los trabajos realizados con venenos bothrópicos. Objetivo: Aislar y caracterizar fracciones con actividad fibrino(geno)lítica del veneno de B.colombiensis. Método: El estudio comparativo de parámetros hemostáticos demostró importantes diferencias intra e inter específicas en los venenos de serpientes provenientes de distintas localidades geográficas de todo el país y nos permitió elegir el veneno de B. colombiensis de la localidad Caucagua, para proseguir el estudio con miras a aislar fracciones con potencial terapéutico, por presentar la mayor actividad fibrinolítica acompañada de las menores actividades coagulante y hemorrágica. Resultados: Del veneno de B. colombiensis de Caucagua se aislaron dos metaloproteasas cuya caracterización bioquímica las asocia con metaloproteasas dependientes de zinc, particularmente α-fibrinogenasas. Estas Colombienasas no presentan actividades hemorrágica,coagulante, hemolítica, citotóxica,proteolítica sobre proteínas de matriz extracelular o que alteren la agregación plaquetaria. Conclusiones: Debido a la elevada actividad fibrino(geno)lítica y las características biológicas que presentan, tienen un potencial terapéutico como agentes trombolíticos y/o desfibrinantesen_US
dc.description.sponsorshipIntroduction: for many years the snake venom research have focused on some enzyme including Metalloproteinases and coagulating enzymes for itS potential clinical application in the treatment of thrombotic disease. In Venezuela, despite its medical importance since are responsible for 80% of the ophidic acciDENTE and only few works have been carried out with bothropic venoms. Objective: Isolate and characterize fractions with fibrino (geno) lytic activity from B.colombiensis venom. Methods: Comparative study of haemostatic parameters showed important differences on snake venoms from different geographical locations around the country. Intra and interspecific differences allowed us to choose the venom of B. colombiensis from Caucagua town, to continue the study with the objective of isolating fractions with therapeutic potential, as a result ofpresenting the maximum fibrinolytic activity accompanied with minor coagulant and hemorrhagic activities. Results: from the venom of B. colombiensis (Caucagua) were isolated two Metalloproteinases whose biochemical characterization associated them with zinc, particularly α-fibrinogenases. These Colombienases do not have hemorrhagic, coagulant, hemolytic activity, cytotoxic, proteolytic on extracellular matrix proteinsor alter the platelet aggregation. Conclusions: Due to the high fibrino(geno)lytic activity and biological characteristics presented, they may have therapeutic potential as thrombolytic and/or defibrinant agentsen_US
dc.language.isoesen_US
dc.subjectBothrops Colombiensisen_US
dc.subjectColombienasasen_US
dc.subjectActividad Fibrinolíticaen_US
dc.subjectActividad Fibrinogenolíticaen_US
dc.subjectMetaloproteasasen_US
dc.subjectPrograma de Estudios Individualizadosen_US
dc.subjectFaculta de Medicinaen_US
dc.subjectTesis Doctoralen_US
dc.subjectTDFM-
dc.titleEstudios bioquímico y patológico de fracciones con actividad fibrinolítica del veneno de la mapanare ( Bothrops Colombiensis)en_US
dc.typeThesisen_US
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