Canales de Agua (Aquaporinas) y Riñón

Abstract

Revisamos brevemente algunos aspectos del movimiento de agua en las células renales. Primero se muestran estudios de Biofísica que llevan a concluir que existen poros acuosos perforando las membranas celulares de los túbulos renales proximales; y a poder calcular las dimensiones del filtro de selectividad de un “canal equivalente” para el paso de agua de ~ 4.5 Å de diámetro y de una longitud equivalente de ~ 10 – 20 Å. Como las moléculas de agua tienen un diámetro de 3 Å, sólo 4 a 6 moléculas de agua pueden acomodarse en fila india dentro del filtro de selectividad. Estudios de biología molecular han aclarado la secuencia de aminoácidos de las proteínas (de 28 kD) que forman el canal. Se denominan Aquaporinas (AQPs). Se conocen unas 10. Revisamos la estructura tridimensional de AQP-1, presente en los túbulos renales proximales. También la relación entre diabetes insípida y AQP-2, en que hay mala función de los mecanismos de concentración urinaria. Finalmente se hace un árbol filogenético de las AQPs en donde se ve que hay AQPs muy antiguas en bacterias, plantas e insectos. La RP-mip una AQP de los túbulos de malpighi del Rhodnius es de las más antiguas de la escala biológica. Las AQPs de mamífero son mucho más recientes.

ABSTRACT
This is a short overview of some aspects of water movements across kidney cells. It begins with the biophysical methods that lead to the conclusion that there are indeed water channels piercing the kidney proximal tubule cell membranes. These methods allow to calculate (a) the diameter of the selectivity filter of an “equivalent water channel” of ~ 4.5 Å, and (b) its “equivalent length” of ~ 10 – 20 Å. (c) As water molecules have a diameter of 3 Å, water molecules must line up within the selectivity filter as an Indian file 4 to 6 molecules long. Molecular biology studies have uncovered the aminoacid sequence of the 28 kDprotein molecules that form the water channels. They are called Aquaporins (AQPs). Some 10 are known. AQP-1 is present in the kidney proximal tubule. The tri-dimensional AQP-1 structure is reviewed, and the relation between diabetes insipidus and genetic structural failures of AQP-2 which lead to malfunction of the urinary concentrating mechanisms. Finally we review the molecular structure of a newly found AQP called RP-mip, which is present in Rhodnius prolixus malpighian tubules. A philogenetic tree indicates it to be one of the oldest AQPs. Mammalian AQPs are more recent in the biological scale.