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Título : El uso del TNP-ATP en el estudio de los sitios de enlazamiento de ATP y los mecanismos catalíticos y regulatorios de la Ca+2ATPasa de glóbulos rojos humanos
Autor : Miguel, Lugo
Palabras clave : Biología celular
Fecha de publicación : 2005
Editorial : Anuario CDCH 2005
Resumen : Debido a la presencia de residuos de triptofano, la Ca+2ATPasa fluoresce cuando se irradia con luz en el UV cercano siendo el máximo de magnitud y posición de la señal indicativos de los residuos que se encuentran en el interior de la enzima. El diacilglicerol, DAG, interactúa con la enzima provoAnuario cando un cambio conformacional asociado al enlazamiento y activación con DAG, que se manifiesta como la atenuación de la señal de fluorescencia. Esta modificación genera un cambio de polaridad del entorno de los residuos, lo que concuerda con la disminución de la intensidad de la florescencia intrínseca de la enzima. La calmodulina (CaM) genera un efecto protector, probablemente por su interacción directa con el residuo de triptofano localizado en el sitio de unión. Los mecanismos de activación del CaM y DAG son diferentes.
URI : http://saber.ucv.ve/jspui/handle/123456789/11445
ISSN : 18565891
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